StressMarq - β淀粉樣蛋白1-42寡聚體

β淀粉樣蛋白（Amyloid Beta Protein，Aβ）是阿爾茨海默病患者大腦中淀粉樣斑塊的主要成分。

在大腦中，β淀粉樣肽（amyloid beta peptide）由淀粉樣前體蛋白（amyloid precursor protein, APP）經蛋白酶切割產生，其可聚集形成寡聚體、原纖維、纖維，并最終形成斑塊，這一過程與神經退行性疾病密切相關。Aβ斑塊在腦內的積聚被認為是阿爾茨海默病（AD）的典型特征，過去20年中大多數針對AD的藥物研發均以抑制Aβ積聚為目標。從AD患者腦組織中分離出的可溶性Aβ寡聚體或體外制備的Aβ寡聚體均被證實能強烈損害突觸的結構與功能。體外制備的Aβ寡聚體對PC12細胞和SH-SY5Y細胞具有毒性。研究還表明，Aβ與tau蛋白病相互作用，影響AD患者的神經退行性進程；此外，Aβ的積聚與帕金森病癡呆患者的較低生存率相關。

β淀粉樣蛋白聚集機制（DOI: 10.3109/03602532.2014.882354）

StressMarq的β淀粉樣蛋白1-42寡聚體（(Aβ42 Oligomers）由經1,1,1,3,3,3-六氟異丙醇（HFIP）預處理的Aβ1-42肽段制備而成。該寡聚體在透射電子顯微鏡（TEM）和原子力顯微鏡（AFM）下呈現為球狀寡聚體，在使用抗Aβ抗體的Western Blot檢測中顯示出特-有的二聚體/三聚體及寡聚體條帶。此外，StressMarq的Aβ42寡聚體已被證實對原代大鼠皮層神經元具有劑量依賴性的細胞毒性。詳情可見下文產品圖片展示。

產品信息：

產品圖片：

1、β淀粉樣1-42單體（SPR-485，左）、寡聚體（SPR-488，中）和原纖維（SPR-487，右）的透射電子顯微鏡圖像。使用磷鎢酸和醋酸鈾染色在80Kv下在碳涂層400 mesh copper grids上獲得的負染色透射電子顯微鏡圖像。比例尺=100 nm。

2、β淀粉樣1-42單體（SPR-485，左）、寡聚體（SPR-488，中）和原纖維（SPR-487，右）的原子力顯微鏡圖像。下圖為2.5 x 2.5 µm x-y，z范圍為10 nm。

3、使用Aβ抗體6E10對β淀粉樣1-42單體（SPR-485，左）、寡聚體（SPR-488，中）和原纖維（SPR-487，右）進行Western印跡。在TEM/AFM下觀察到的寡聚體（SPR-488）的Western印跡上顯示出明顯的約37-75 kDa 的二聚體/三聚體條帶。

4、β淀粉樣蛋白1-42寡聚體（SPR-488）和原纖維（SPR-487）對原代大鼠皮質神經元具有劑量依賴性毒性，而單體（SPR-485）沒有毒性。大鼠原代皮層神經元用不同濃度的 (A) 單體、(B) 寡聚體和 (C) 原纖維處理14天后的存活率，由MAP2陽性神經元量化并表示為對照的百分比（空白對照設為100%）。§代表未經處理的對照條件。 

5、人iPSC衍生的小膠質細胞攝取Phrodo標記的β淀粉樣蛋白1-42寡聚體（SPR-488）。來自reMYND (Leuven, 比利時) 使用 Ex560 Em585 進行活細胞成像。

StressMarq生產的Aβ1-42寡聚體已被廣泛應用于多項研究中，以加深對阿爾茨海默病病理機制的理解。這些寡聚體在評估抗體相互作用、研究CAR巨噬細胞對淀粉樣斑塊的吞噬與降解能力，以及分析人源類小膠質細胞對纖維狀Aβ的攝取等方面發揮了關鍵作用。此外，它們還被用于雙抗體夾心ELISA實驗，以評估高分子量tau蛋白亞型的特異性，從而揭示tau蛋白與Aβ之間的相互作用。這些寡聚體在不同研究中的持續應用，凸顯了其在闡明淀粉樣蛋白積聚機制及各類細胞成分在阿爾茨海默病中作用方面的重要價值。

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